Actualmente lidera la investigación del Departamento de Ciencias de Materiales e Ingeniería de la Northwestern University.

 Desde hace más de 30 años, la Dra. Mónica Olvera radica en Estados Unidos, pero sostiene que su corazón sigue latiendo por México, debido a los vínculos con su familia y muchos de sus estudiantes de doctorado. 

Uno de sus anhelos, es establecer una acuerdo con la UNAM, para el desarrollo de tratamientos terapéuticos más accesibles para la población. 

Su estudio hecho mediante modelos computacionales está en proceso de llevarse al campo experimental. 

La pandemia de covid-19 llegó y uno de sus hermanos se infectó y fue así que la Dra. Olvera decidió desde su experiencia en la electroestática, emprender una investigación a nivel computacional que le permitió identificar que el virus SARS CoV-2 .

Sí tiene “un talón de Aquiles”

Lo encontró al identificar las interacciones electroestáticas del virus que lo hacen unirse a las células humanas, por lo que ahora, junto con dos colegas, se concentra en desarrollar una molécula que pueda bloquear esa acción y con ello, inhibir la infección. 

Explica que en las células humanas, el receptor del virus es la enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2) y se encuentra en las células epiteliales nasales faríngeas, el primer contacto con el virus, y también en las células del riñón, corazón, cerebro y células de los conductores de aire más bajos y gastrointestinales, lo que facilita la falla de órganos humanos por la infección del SARS-CoV-2. 

Por su parte, el SARS CoV-2 se adhiere al ACE2 de las células humanas, mediante el llamado Dominio de unión al receptor (RBD) que se encuentra en la proteína Spike, los picos que dan forma de corona al virus. 

La primera fase de su investigación

Buscó encontrar la diferencia entre el virus SARS CoV de 2003, con el nuevo coronavirus SARS CoV-2, responsable de la pandemia de covid-19.

“La diferencia eran unos grupos que se llaman polybasic cleavage, donde cleavage quiere decir ‘escisiones, divisiones’ y polybasic quiere decir que son de carga positiva. 

Señala  que estos grupos estaba muy alejados del lugar donde la proteína spike se pega al receptor de las células humanas, entonces dijimos: si los mutamos, descubrimos que efectivamente estos grupos que están alejados donde se pega al receptor humano, modificaba muchísimo esa interacción”.

 “Atacar” el dominio de unión al receptor del virus es sumamente complejo, debido a que está escondido dentro de la spike, pero la distancia a la que se encuentran los sitios de la división poli básica permite encontrar “una nueva manera de tratar de atacar, de hacer más vulnerable el virus”.